Un grupo de científicos ha realizado un descubrimiento significativo relacionado con la supervivencia de las bacterias en condiciones extremas. Han identificado una proteína que permite a las bacterias entrar en un estado de esporulación, lo que les permite volverse prácticamente indestructibles. Este proceso explica cómo ciertos microorganismos logran sobrevivir en entornos inhóspitos, como el permafrost, las profundidades oceánicas o, incluso, en el espacio exterior.
La capacidad de esporulación también ha llevado a la proliferación de superbacterias que logran evadir los protocolos de limpieza en hospitales, reactivándose posteriormente en el intestino de pacientes inmunocomprometidos. Este hallazgo, publicado en dos artículos en la revista Genes & Development, se centra en el grupo de bacterias Bacillus, el cual incluye especies como Bacillus cereus, responsable de intoxicaciones alimentarias, y Bacillus anthracis, causante de la antrax.
El papel de la proteína MdfA en la esporulación
La investigación fue realizada por un equipo multidisciplinario que incluye a científicos del Departamento de Química del King’s College de Londres, la Universidad de California en San Diego, la Unidad Max Planck para la Ciencia de Patógenos en Berlín y el Mount Holyoke College en EE.UU. Según la profesora Rivka Isaacson, coautora de los estudios, “sabemos desde hace tiempo que las bacterias pueden realizar un apagado metabólico en ambientes desfavorables, transformándose en esporas inactivas que pueden sobrevivir miles de años”.
Este proceso se lleva a cabo mediante una división celular asimétrica, donde la parte más grande, conocida como la ‘célula madre’, engloba a la ‘forespora’ más pequeña, proporcionándole nutrientes y una capa protectora. La célula madre continúa construyendo capas protectoras alrededor de su material genético hasta que la espora está lista para ser liberada.
A pesar de que este proceso es relativamente conocido, los mecanismos detrás del apagado metabólico habían permanecido en la penumbra hasta el descubrimiento de la proteína MdfA, cuya función no se había caracterizado previamente. La profesora Isaacson explicó que “cada célula tiene un ‘centro de reciclaje’ llamado proteasa, responsable de descomponer proteínas viejas o dañadas. MdfA actúa como un adaptador que recluta estas proteínas para su reciclaje”. En el contexto de la esporulación, esta proteína instruye a la célula a eliminar sus enzimas metabólicas responsables del crecimiento activo, facilitando así el proceso de apagado metabólico.
Una vez identificada MdfA, los químicos del King’s College pudieron resolver la estructura cristalina de la proteína utilizando cristalografía de rayos X, lo que reveló una forma molecular completamente nueva. Este avance ha permitido un mejor entendimiento de cómo MdfA se une a una parte del sistema de reciclaje celular, conocido como ClpC.
Los investigadores también observaron que, al forzar a células en crecimiento a sobreexpresar MdfA, estas se volvieron tóxicas y estallaron. Aunque MdfA no está presente en la mayoría de las bacterias, ClpC y el sistema de reciclaje sí lo están, lo que sugiere que proteínas similares podrían estar detrás de la esporulación en otras bacterias, incluidas aquellas que causan enfermedades.
La profesora Isaacson concluyó afirmando que este descubrimiento mejora nuestra comprensión de cómo operan las bacterias y abre nuevas vías para explorar la esporulación. Dado que este proceso es clave para la supervivencia bacteriana, conocerlo mejor podría permitirnos controlar y eliminar bacterias perjudiciales. Además, los científicos esperan que sus hallazgos puedan conducir a nuevas estrategias para el desarrollo de antimicrobianos, proponiendo que, al dirigirse a la maquinaria de degradación celular para eliminar proteínas específicas, se podrían abrir nuevas avenidas para terapias antimicrobianas, similar a un tratamiento emergente en oncología conocido como degradación proteica dirigida o PROTAC, que reutiliza el sistema de reciclaje celular para fines terapéuticos.
