Los avances en la investigación de proteínas continúan sorprendiendo a la comunidad científica, a pesar de ser unas de las moléculas más estudiadas en biología. Un reciente estudio llevado a cabo por un equipo de la Universidad de Göttingen ha revelado la existencia de enlaces químicos previamente no detectados en estructuras proteicas archivadas, lo que pone de manifiesto la complejidad de la química proteica.
Los nuevos enlaces de nitrógeno-oxígeno-azufre (NOS) identificados amplían nuestra comprensión sobre cómo las proteínas responden al estrés oxidativo, una condición perjudicial en la que se acumulan moléculas basadas en oxígeno que pueden dañar proteínas, ADN y otros componentes esenciales de la célula. Los hallazgos han sido publicados en la revista Communications Chemistry.
Nueva herramienta para la investigación
El equipo de investigación reanalizó de manera sistemática más de 86,000 estructuras proteicas de alta resolución del Protein Data Bank, un repositorio público global de estructuras proteicas. Para ello, utilizaron un nuevo algoritmo desarrollado internamente, denominado SimplifiedBondfinder. Este innovador proceso combina aprendizaje automático, modelado mecánico cuántico y métodos de refinamiento estructural para revelar enlaces químicos sutiles que habían pasado desapercibidos en análisis convencionales.
Los enlaces NOS no se limitaron a pares de aminoácidos conocidos, sino que también se descubrieron entre los pares de aminoácidos arginina-cisteína y glicina-cisteína. Estos enlaces fueron inicialmente identificados por un equipo de investigación liderado por el profesor Kai Tittmann en la Universidad de Göttingen.
Según la doctora Sophia Bazzi, quien encabezó el estudio, «nuestro trabajo demuestra que el Protein Data Bank aún contiene química oculta». «Al desarrollar nuevas herramientas digitales y revisar datos existentes, hemos descubierto interacciones químicas que habían permanecido sin ser detectadas durante décadas».
Los enlaces NOS actúan como interruptores moleculares, estabilizando las proteínas durante el estrés oxidativo y potencialmente influyendo en una amplia gama de procesos biológicos. Bazzi añade que «nuestro enfoque tiene implicaciones mucho más amplias», ya que puede desvelar enlaces químicos pasados por alto, lo que conlleva a mejorar los modelos proteicos y avanzar en campos como la ingeniería de proteínas, el diseño de fármacos y la biología sintética.
Más información: Sophia Bazzi et al, Revelando uniones NOS entre arginina-cisteína y glicina-cisteína a través de una reevaluación sistemática de estructuras proteicas, Communications Chemistry (2025). DOI: 10.1038/s42004-025-01535-w
Proporcionado por la Universidad de Göttingen
